Амінотрансферази

Амінотрансфера́зи (від аміни і лат. transferre  — переносити, перевозити), трансамінази — ферменти (ензими) з класу трансфераз, що каталізують (див. Каталіз) реакцію перенесення α-аміногрупи від амінокислоти на атом α-Карбону α-кетокислоти  — акцептора аміногрупи (здебільшого — α-кетоглутарату).

Внаслідок такої реакції трансамінування утворюється α-кетоаналог початкової амінокислоти та нова амінокислота (у разі використання як акцептора α-кетоглутарату  — L-глутамат). Амінотрансферази є складними білками-ферментами, простетичною групою в яких є коферменти форми піридоксину  — піриноксальфосфат (ПАЛФ) та піриноксамінофосфат (ПАМФ), що утворюється з ПАЛФ у процесі перенесення аміногрупи. Утворення коферменту з піридоксину, що надходить до організму з харчовими продуктами, відбувається фосфорилюванням піридоксолу до піридоксолфосфату (ПОЛФ) під дією АТФ-залежної кінази з подальшим окисненням ПОЛФ до ПАЛФ специфічної флавопротеїном. У складі ферменту амінотрансферази кофермент (ПАЛФ) сполучається з поліпептидним ланцюгом за рахунок утворення альдімінового зв’язку (основи Г. Шиффа з ε-аміногрупою залишку лізину (Lуs-258).

В організмі людини найбільше значення мають такі амінотрансферази:

• аланінамінотрансфераза (L-аланін — 2-оксоглутаратамінотрансфераза, АлАТ або назва, яку використовують рідше — глутамат-піруваттрансаміназа, ГПТ) — фермент, що каталізує перенесення аміногрупи від аланіну на α-кетоглутарат з утворенням пірувату та глутамінової (глютамінової) кислоти;
• аспартатамінотрансфераза (L-аспартат — АсАТ або глутамат-оксолоацетаттрансфераза, ГОТ) — каталізує оборотну реакцію перенесення аміногрупи від кислоти аспарагінової на α-кетоглутарат з утворенням оксалоацетату та глутамінової кислоти.

Реакції трансамінування, що каталізують амінотрансферази, активно відбуваються в багатьох органах, найактивніше — у печінці, скелетні скелетні м’язах, міокарді, мозку головному, нирках. Визначення активності аланінтрансферази та аспартатамінотрансферази широко застосовують у медичній практиці для діагностики пошкоджень нутрощів. Унаслідок виходу цих ферментних білків крізь ушкоджені клітинні мембрани в кров у разі інфаркту міокарда спостерігають значне підвищення активності в сироватці крові аспарагінової трасмінази, під час вірусних та токсичних пошкоджень печінки — аланінової трансмінази.

Література

1. Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии : в 3 т. / Пер. с англ. В. Скулачева, Э. Будовского, Л. Гинодмана. Москва, 1981. Т. 2.
2. Губський Ю. Біологічна хімія. Київ; Тернопіль, 2000.
3. Гонський Я., Максимчук Т. Біохімія людини. 3-тє вид., випр. і допов. Тернопіль, 2017.

Автор ВУЕ

Редакція_ВУЕ

Покликання на цю статтю: Амінотрансферази // Велика українська енциклопедія. URL: https://vue.gov.ua/Амінотрансферази (дата звернення: 11.10.2026).

Статус гасла: Оприлюднено
Оприлюднено: 21.07.2022